老年绝症的特点是记忆忽视和认知障碍。AD是导致绝症的主要或许，目前当今世界有最多5千万人中断，原订到2050年，这一数字将最多1.5亿。淀粉样蛋白-β（Aβ）肽的42个氨基酸手性可以自拆解成不溶聚合体，其被认为是导致AD的水分子途径的基本。因此，在水分子水平上明了Aβ42的周围反复是极其重要的，以便合作开发直接的治疗策略，旨在抑制其自拆解。
在过去的20年里，人们一直在希望合作开发并能扰乱核糖体偏差翻转聚积的化合若无。然而，到目前为止，还没有任何药若无可常用这些疾患病的临床使用。这种失利的主要或许之一是我们对小水分子与核糖体周围若无化学键并扰乱其周围的反复不仅仅明了。
近期，研究技术人员并用微波薄膜光谱的单水分子形态和化学危险性，首次这样一来观测了单个Aβ42低聚若无和柱状若无种与周围胺倍沙罗宾逊之间的骨架和化学键，倍沙罗宾逊并能在体外防止Aβ42周围，并在阿尔茨海默患病的细胞和动若无模型中会大逆转其神经元毒性。
其研究分析表明，该化合若无的羧基通过单个氢键与Aβ42周围若无化学键。这些结果确立了微波薄膜光谱作为一种基于骨架的药若无发现的强大工具，常用核糖体偏差翻转导致的疾患病。
零碎出处：
Francesco Simone Ruggeri et al. Infrared nanospectroscopy reveals the molecular interaction fingerprint of an aggregation inhibitor with single Aβ42 oligomers. Nature Communications (2021).
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